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Time-resolved circular dichroism in carbonmonoxy-myoglobin: The central role of the proximal histidine

  • Institut Polytechnique de Paris

Résultats de recherche: Contribution à un journalArticleRevue par des pairs

Résumé

A calculation of the circular dichroism (CD) spectra of carbonmonoxy-and deoxy-myoglobin is carried out in relation to a time-resolved CD experiment. This calculation allows us to assign a dominant role to the proximal histidine in the definition of the electronic normal modes and to interpret the transient CD structure observed in a strain of the proximal histidine. This strain builds up in 10 ps and relaxes in 50 ps as the protein evolves towards its deoxy form.

langue originaleAnglais
Pages (de - à)273-278
Nombre de pages6
journalChirality
Volume18
Numéro de publication4
Les DOIs
étatPublié - 9 mai 2006

Empreinte digitale

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